home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00071 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.0 KB  |  40 lines
  1. ******************************************************************
  2. * Glutamate / Leucine / Phenylalanine dehydrogenases active site *
  3. ******************************************************************
  4.  
  5.  - Glutamate  dehydrogenases  (EC 1.4.1.2, EC 1.4.1.3, and EC 1.4.1.4) (GluDH)
  6.    are enzymes that catalyze the NAD- or NADP-dependent reversible deamination
  7.    of glutamate into  alpha-ketoglutarate [1,2]. GluDH isozymes are  generally
  8.    involved with either ammonia assimilation or glutamate catabolism.
  9.  - Leucine dehydrogenase (EC 1.4.1.9) (LeuDH) is a  NAD-dependent enzyme  that
  10.    catalyzes the reversible deamination of leucine and several other aliphatic
  11.    amino acids to their keto analogues [3].
  12.  - Phenylalanine dehydrogenase (EC 1.4.1.20) (PheDH) is a NAD-dependent enzyme
  13.    that catalyzes the  reversible deamidation of  L-phenylalanine into phenyl-
  14.    pyruvate [4].
  15.  
  16. These  dehydrogenases  are structurally and functionally related.  A conserved
  17. lysine  residue located in a  glycine-rich  region has been  implicated in the
  18. catalytic mechanism. The conservation of the region around this residue allows
  19. the derivation of a signature pattern for such type of enzymes.
  20.  
  21. -Consensus pattern: [LIV]-x(2)-G-G-[SAG]-K-x-[GV]-x(3)-[DNS]-[PL]
  22.                     [K is the active site residue]
  23. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  24. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  25.  
  26. -Note: all known sequences from this family have Pro in the  last  position of
  27.  the pattern with the exception of yeast GluDH which as Leu.
  28.  
  29. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  30.  
  31. [ 1] Britton K.L., Baker P.J., Rice D.W., Stillman T.J.
  32.      Eur. J. Biochem. 209:851-859(1992).
  33. [ 2] Benachenhou-Lahfa N., Forterre P., Labedan B.
  34.      J. Mol. Evol. 36:335-346(1993).
  35. [ 3] Nagata S., Tanizawa K., Esaki N., Sakamoto Y., Ohshima T., Tanaka H.,
  36.      Soda K.
  37.      Biochemistry 27:9056-9062(1988).
  38. [ 4] Takada H., Yoshimura T., Ohshima T., Esaki N., Soda K.
  39.      J. Biochem. 109:371-376(1991).
  40.